本报讯（记者黄辛）中科院上海应用物理研究所研究人员实现了对界面酶分子的单分子实时荧光成像，并且发现酶分子的趋向运动是平动与转动的竞争平衡结果。相关成果日前发表于《美国化学会志》。

液体中的分子通常作无规则的布朗运动。而对于有催化活性的酶分子而言，它们可利用酶促反应过程中释放的能量驱动其自身运动。但酶分子是否存在类似细菌的趋向运动, 即酶分子是否主动向底物浓度高的方向扩散，是一个长期存疑的问题。

研究人员将酶分子通过DNA连接固定在二维磷脂分子界面。研究发现，不同锚定手段可以控制酶分子在二维磷脂界面上的运动速度。研究人员在磷脂双分子层的二维界面上构建了一个酶级联反应：其中上游的葡萄糖氧化酶在界面上固定不动，而下游的过氧化氢酶可以在界面上自由扩散。利用全内反射显微镜，研究人员实时观测了单个酶分子的运动轨迹。研究发现，以葡萄糖氧化酶分子为坐标中心，下游的过氧化氢酶分子的平动速率确实随上游底物葡萄糖的增加而加快，但上下游酶分子的相对空间距离并未随酶促反应而改变。同时，研究人员计算了界面上过氧化氢酶分子的自旋弛豫时间，发现过氧化氢酶的转动速率大大快于其平动速率。在过氧化氢酶分子转动一圈的时间内，其平动距离仅为其自身直径的1/6。因此，即使在酶促反应中，酶分子也并不存在趋向运动，趋向运动是平动与转动的竞争平衡结果。

相关专家表示，这一工作解释了酶促马达并非造成趋向运动的原因。同时，所构建的控制界面上不同蛋白质分子运动速度的方法及对蛋白质运动轨迹实时成像的平台，可用于研究信号通路中多种蛋白质作用及抑制剂筛选，并为研究蛋白质间的动态相互作用提供了新的工具。