尽管热休克蛋白Hsp12被证实可帮助细胞在胁迫条件下存活，但是它的作用机理仍不清楚。近日德国的研究者在《分子细胞》（Molecular Cell）期刊上发表论文揭示了Hsp12的保护机制。不同于其他的热休克蛋白，细胞溶胶中非折叠的Hsp12可折叠成螺旋结构从而对细胞膜起稳定作用。
研究者曾在单细胞模式生物啤酒酵母（S. cerevisiae）中证实在压力下Hsp12的表达增高，因Hsp12具有抗压力保护功能及分子量小等特征，故将其分类到热休克蛋白（HSPs）家族。然而慕尼黑研究员近日证实Hsp12在结构上和功能上完全不同于任何其他的热休克蛋白。科学家们认为可将Hsp12定义为一类新的热休克蛋白。
“这是一种保护细胞抵抗压力的新机制。”慕尼黑工业大学（TUM）化学系教授、慕尼黑联合蛋白质研究中心的成员Johannes Buchner说：“当啤酒酵母（S. cerevisiae）处于各种压力下时Hsp12大量表达，但是我们发现它不像其他热休克蛋白一样保护其他蛋白免于去折叠和降解，而是结合到细胞膜上稳定细胞膜防止其发生破裂和泄漏。”
Buchner和他的共同研究者发现不同于其他的热休克蛋白，Hsp12在自然状态下是完全非折叠蛋白。Hsp12溶解在酵母细胞的胞质溶胶中，与细胞的质膜连接。当Hsp12在压力下合成增加时，蛋白浓度越高与质膜的接触也就越多，Hsp12与质膜相互作用发生折叠，形成螺旋结构，然后部分插入到质膜中。Hsp12螺旋可与特异的类脂结合但不改变质膜的组成，而这种相互作用似乎改变了质膜的结构，增加了它的完整性和稳定性。Hsp12从非折叠的溶解的蛋白转化成折叠状态的质膜伴侣分子的过程看起来是完全可逆的。
这个跨学科的研究小组采用先进的分析方法通过长期复杂的一系列实验在“野生型”啤酒酵母（S. cerevisiae）和Hsp12敲除酵母中一步一步揭示了这个不寻常的机制。
研究者发现Hsp12存活机制在热休克、氧化应激和渗透应激等几种不同的应激状态下均可发挥作用，但是当细胞周围溶液环境突然发生改变时它就无法调控水流出质膜。老化试验同样显示了Hsp12的保护功能，从而证实Hsp12可以保护正常生理状态下酵母细胞的健康。
因为其他的真核生物包括人类都与酵母有着类似的生物进化遗传机制。Hsp12的保护机制是否高度保守地存在于其他的生物？它是何时在何种生物体出现的？它是否独一无二地存在在啤酒酵母（S. cerevisiae）中？如果它存在在其他生物体，是否以相似的方式发挥功能？带着这些问题，慕尼黑研究小组使用生物信息基因组技术在此方向上扩展了他们的研究。研究者曾找到其他真菌DNA序列编码的蛋白。他们也在人类神经元中发现了一种有着相似特征的蛋白，但目前下结论似乎一切还言之过早。（来源：生物通 何嫱）
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