来自北京生命科学研究所，中国农业大学等处的研究人员发表了题为“The plant actin-binding protein SCAB1 is a dimeric actin crosslinker with an atypical Pleckstrin homology domain”的文章，利用蛋白晶体学和生物化学方法，分析了一种植物特有的微丝结合蛋白的结构和功能，为进一步揭示这种蛋白的作用机制，以及植物细胞骨架的分子机制提供了重要信息，相关成果公布在《生物化学期刊》（Journal of Biological Chemistry）杂志上。
文章的第一作者是北京生命科学研究所和中国农业大学联合培养的博士研究生张炜，通讯作者是北京生命科学研究所叶克穷博士，参与本研究工作的还有中国农业大学的赵杨博士和郭岩博士。这项研究在北京生命科学研究所完成，得到了科技部和北京市政府的资助。
肌动蛋白（actin）形成的微丝对维持细胞的机械强度、细胞形态发生、细胞运动和胞内物质运输等生理过程有重要作用。很多蛋白和微丝结合，控制微丝结构的形成和变化。郭岩实验室最近发现了一种新的植物特有的微丝结合蛋白SCAB1。它可以结合并稳定微丝结构，促使微丝成束。拟南芥scab1突变体对干旱更加敏感，气孔保卫细胞的运动也受到影响。
在这项研究中，研究人员使用蛋白晶体学和生物化学方法分析了SCAB1蛋白的结构和功能。发现SCAB1 是个模块化蛋白，包含一个微丝结合结构域，两个coiled-coil （CC） 卷曲螺旋结构域和一个Immunoglobulin-Pleckstrin homology（Ig-PH）融合结构域。研究人员解析了其中CC1和 Ig-PH结构域的高分辨率晶体结构。发现CC1结构域形成反平行的卷曲螺旋，并进一步形成二聚体。序列分析和生化实验表明蛋白中部含有第2个卷曲螺旋结构域（CC2），它也介导二聚化。
研究人员发现SCAB1至少需要一个卷曲螺旋才能稳定的结合微丝，说明二聚体结构对于结合微丝起关键作用。由此研究人员提出SCAB1结合微丝的模式：SCAB1形成双体，然后两个微丝结合结构域同时和两条微丝结合，促使微丝成束。
SCAB1 的C末端由Immunoglobulin和Pleckstrin Homology（PH）两个结构域融合而成。PH结构域通常具有结合磷酸肌醇的能力。研究人员发现SCAB1 的PH结构域缺乏经典的磷酸肌醇结合口袋，但在分子表面有个低亲和力位点能结合多种磷酸肌醇。这个发现提示磷酸肌醇分子可能有调节SCAB1功能的作用。
叶克穷研究组主要从事蛋白质和核酸核糖核酸之间的互相作用的研究，去年曾在
Nature杂志上发表文章，解析了C/D RNA蛋白质复合物催化RNA核糖甲基化的结构机理。（来源：生物通 万纹）
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