想象一下，当两个探戈舞者正在舞池中翩翩起舞，突然间碰到了一个滑点。为了避免滑倒，摔个四仰八叉，舞伴们必须共同努力，相互扶持以求安全地度过这一紧张的时刻。
以相似的方式，在压力情况下一类称为压力特异性分子伴侣蛋白的辅助蛋白会对它的客户蛋白（client proteins）伸出支持长臂包绕住它们，防止这些客户蛋白发生崩塌。当压力过后，这些伴侣蛋白就会缩回手臂，两种蛋白重组，恢复到细胞内正常状态。近日由密歇根大学的研究人员领导的一个研究小组获得了上述研究发现。相关研究论文发表在3月1日的《细胞》（Cell）杂志上。
文章的资深作者、密歇根大学分子生物学家Ursula Jakob说：“新研究揭示了灵活性如何帮助到蛋白质在压力情况下履行好细胞生存必须完成的大部分任务。”
蛋白质的功能取决于它的形状，蛋白质的形状取决于它如何折叠为复杂的三维构象。众所周知，分子伴侣蛋白的功能是协助蛋白质折叠过程。大部分分子伴侣蛋白只在它们紧密折叠时发挥活性功能。但是密歇根大学的科学家们发现作为伴侣蛋白某类压力特异性蛋白质只在它们部分解折叠和丧失部分结构时才会转为活性状态。这一发现扭转了对于分子伴侣的通常认知。
在这篇新文章中，研究小组描述一种压力特异性辅助蛋白Hsp33功能的功能机制。Hsp33是一种细菌蛋白，当其接触到诸如漂白剂一类的氧化剂时会发生部分解折叠，转为活性状态。Hsp33伴侣蛋白的功能是防止其他解折叠蛋白形成大的有害的无活性蛋白凝块杀死细菌。与其他伴侣蛋白相同的是，在压力过后Hsp3可帮助它的客户蛋白重新恢复结构。
Jakob说：“以这种方式激活这些蛋白质是有一些道理的，因为它们能够快速对其他蛋白解折叠这一情况作出响应。于是我们又面临了这样一些问题：在蛋白质部分解折叠，处于混乱状态时，它们如何能发挥作用？它们是如何能使其他的蛋白质恢复正常的？”
研究人员发现Hsp33聪明地利用了自身的部分解折叠区域紧密地与其他的解折叠蛋白质结合，对它们提供保护。以跳舞作为比喻，Hsp33蛋白伸长了它灵活的手臂将它的客户蛋白环绕起来。Hsp33的手臂有助于稳定两个蛋白质“舞者”，帮助度过压力事件，防止客户蛋白在舞池中崩塌。
文章的首作者、Jakob 实验室的研究人员Dana Reichmann 说：“理所当然，像舞伴一样，Hsp33和它的客户蛋白之间存在一种紧密的结构性相互作用。一旦压力过去，Hsp33长臂回缩，使得两个舞者能够重新恢复它们的结构，重获自身的性能。”（来源：生物通 何嫱）
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